پروتئینهای پلاسما: ۱۴/۳/۸۷
غلظت پروتئین ها در پلاسما در حدود g/dl 8-6 می باشد و به اجزا و دسته های مختلف تقسیم می شوند که مهمترین آن ها عبارتند از:
آلبومین g/dl 1/5-2/3
آلفایک ـ گلبولین g/dl 39/0-06/0
آلفا دو ـ گلبولین g/dl 75/0-28/0
گلبولین ها بتا ـ گلبولین g/dl 25/1-69/0
گاما ـ گلبولین g/dl 2-8/0
فیبرینوژن g/dl 4/0 – 2/0
پروتئین ادرار 50 تا 150 میلی گرم در 24 ساعت و پروتئین مایع نخاع 10 تا 45 میلی گرم در صد میلی لیتر می باشد.
آلبومین (Albumine) :
سبک ترین پروتئین پلاسما است و بیش از 50 درصد پروتئین پلاسما را تشکیل می دهد. آلبومین در کبد سنتز می شود. هر روز هفت درصد آن نو می شود و نیم عمر آن 10 تا 18 روز است. آلبومین پروتئینی است کروی به طول 15 و عرض 8/3 نانومتر، با وزن ملکولی 66000 دالتون. این زنجیره پلی پپتیدی از 500 اسید آمینه تشکیل شده است. آلبومین دارای تعداد زیادی اسید آمینه باردار بوده و لذا دارای بار یونی خیلی زیاد می باشد. سرم آلبومین به راحتی تغییر ماهیت نمی دهد و تا 60 درجه سانتیگراد مقاوم است.
تنها پروتئین پلاسما که در جنین 6 هفته ای وجود دارد، سرم آلبومین می باشد و در زمان تولد مقدار آن برابر افراد طبیعی و بالغ است. چنان چه غلظت آلبومین پلاسما (در افراد بالغ) به کمتر از g/dl 2 برسد خیز یا ادم (Edema) پیش می آید.
در پاتولوژی، عمدتاً در اثر سوء تغذیه و ضایعات دستگاه گوارش مقدار آن کاهش می یابد. در نارسایی های پانکراس، بیماری های روده ای و بیماری های سنتز سرم آلبومین اکتسابی (سیروز کبد) و یا مادرزادی (Analbuminemic) ، نفروز، بعد از یک حالت شوک و یا بعد از اثر اشعه کامل در رادیو تراپی، کاهش مشاهده می گردد. افزایش نسبی آلبومین در هیدراتاسیون حاد بوجود می آید.
آلبومین دارای دو نقش مهم است : اولاً ، نگهداری و حفظ فشار اسمزی، ثانیاً ناقل بعضی از ترکیبات. آلبومین ناقل بعضی از هورمون ها ، مواد رنگی، بیلی روبین، برخی از عناصر معدنی کمیاب (Trace elements) ، بسیاری از داروها و اسیدهای چرب در جریان خون است.
گلوبولین ها (Globulines) :
گلوبولین ها دارای وزن مولکولی در حدود 150000 دالتون و pH ایزو الکتریک آن ها در حدود هفت می باشد. بعضی از گلوبولین ها در آب محلول نیستند ولی در محلول های نمکی رقیق حل می شوند. در خون انسان چندین نوع گلوبولین وجود دارد که به وسیله الکتروفورز از یکدیگر جدا می شوند و آن ها را به ترتیب گلوبولین های آلفا یک، آلفا دو، بتا و گاما می نامیم.
آلفا ـ یک گلوبولین: این جزء پروتئین سرم، در کمبود Alpha 1 – antitrypsin که در بیماری امفیزهای جوانی (Juvenile Emphysema) پیش می آید، به طور فاحشی کاهش می یابد. به ندرت هیپوآلفا لیپو پروتئین همراه با کاهش آلفا یک ـ گلوبولین دیده می شود.
الفا دو ـ گلوبولین: در بسیاری از بیماری ها افزایش می یابد، مثل گرسنگی کشیدن، آماس کبدی و غیره که از همه مهم تر در سندرم نفروتیک به علت پیدایش آلفا دو ـ ماکروگلوبولین و یا M-Proteins می باشد که همراه با آلفا دو در نوار الکتروفورز دیده می شود. به ندرت هیپرلیپو پروتئینی با افزایش آلفا دو ـ گلوبولین همراه می باشد.
بتا ـ گلوبولین : بتا ـ گلوبولین دی هیپوگاما گلوبولینمی کاهش یافته و در بسیاری از بیماری های دیگر افزایش می یابد. مثل اختلالات کبدی، مجاری صفراوی، متابولیسم چربی ها، کمبود شدید آهن و غیره. بتاگلوبولین ها پروتئین هایی هستند که یون های فلزی را در خون حمل می کنند مانند ترانسفرین که آهن را حمل می کند.
ایمنوگلوبولین ها (Immunoglobulins) :
ایمنوگلوبولین ها، پروتئین هایی هستند که خاصیت آنتی بادی دارند. بیشتر آنتی بادی های سرم در بخش گاما ـ گلوبولین یافت می شوند ولی آنتی بادی ها، در جزءهای بتا و آلفا دو گلوبولین هم بوده و علاوه بر آن، بعضی از پروتئین ها که با گاما ـ گلوبولین حرکت می کنند حتی خاصیت آنتی بادی بودن را ندارند.
با استفاده از تکنیک های الکتروفورز، ایمنوالکتروفورز، Elisa , RIA ایمنودیفیوژن، اولتراسانتریفوژ و غیره می توان ایمنوگلوبولین ها را شناسایی و تعیین و تعیین مقدار نمود.
ایمنوگلوبولین، از چهار زنجیر پیتیدی ساخته شده است که دو بدو با یکدیگر شباهت داشته و عبارتند از دو زنجیر سنگین H (Heavy) با وزن مولکولی 50000 دالتون و دو زنجیر سبک L (Light) با وزن مولکولی 25000 دالتون، این زنجیرها به وسیله پل های دی سولفور (-s-s) به یکدیگر متصل شده اند، این پل ها در داخل زنجیر هم وجود دارند و باعث خمیدگی ملکول بر روی خود می شوند. ضمناً روی هر زنجیر سنگین یک ملکول قندی نیز قرار گرفته است.
از نظر ساختمانی ایمنوگلوبولین ها دارای مکان معینی برای پیوند با آنتی ژن مربوطه می باشند. قسمت –N انتهایی هر زنجیر متغیر است (V) و ساختمان آن برحسب نوع آنتی ژن مشخص می شود در حالی که بقیه مولکول زنجیرهای سبک و سنگین دارای ساختمان ثابتی (C) می باشد.
ایمنوگلوبولین ها از نظر شکل و اندازه، قند موجود در ساختمان آن ها و تعداد و نوع اسید آمینه ها، به دسته های مختلف تقسیم می شوند که عبارتند از ایمنوگلوبولین های D,E,A,M,G که به صورت IgD , IgE , IgA , IgM , IgG نشان داده می شوند.
IgG : آنتی کر IgG در موقع جواب دادن به یک آنتی ژن محلول (مانند توکسین باکتری) در سرم ظاهر می شود و در حدود 75 درصد ایمنوگلوبولین سرم را شامل می شود.
IgM : در جواب به یک آنتی ژن اختصاصی (ملکول های درشت باکتری) و اولین دفاع کننده بدن در مقابل باکتری ها می باشد.
IgA : محل تولید این آنتی کر در روده و غدد بزاقی، اشک، عرق، شیر و ترشحات ادراری می باشد و بر علیه آنتی ژن خاصی وارد عمل می شود. در حدود 10 تا 15 درصد ایمنوگلوبولین های سرم را تشکیل می دهد.
IgE : این آنتی کر در مقابل واکنش تولیدکننده حساسیت به عنوان واسط نقش دارد.
IgD : عمل آن هنوز کاملاً روشن نیست، به عنوان گیرنده بر روی سلول های لنفوسیت قرار دارد.
نسبت مقادیر آلبومین به گلوبولین ها در سرم طبیعی برابر 3/1 تا 2 می باشد، تغییرات این نسبت (A/G ratio) در برخی از بیماری ها شناخته شده است و سنجش آن ارزش کلینیکی دارد.
فیبرینوژن:
فیبرینوژن، یک نوع پروتئین است که در پلاسما بوده ولی در سرم وجود ندارند. فاکتور I انعقاد خون است و در کبد ساخته می شود و دارای وزن مولکولی 350 هزار دالتون است که شش برابر بزرگتر از آلبومین سرم می باشد. فیبرینوژن دارای شش زنجیر پلی پپتیدی است که دو بدو با یکدیگر مشابه می باشند. ساختمان فضایی فیبرینوژن بوسیله 28 پل دی سولفور پایدار می گردد.
کمبود مادرزادی فیبرینوژن سبب اختلال در مکانیسم لخته شدن می گردد و کمبود اکتسابی فیبرینوژن سبب خونریزی حاد می گردد. بعضی از علل کمبود فیبرینوژن اکتسابی عبارتند از: شوک، بعد از جراحی های بزرگ و مارگزیدگی. اگر پلاسما به جای سرم در الکتروفورز، مورد استفاده قرار می گیرد، فیبرینوژن به شکل پاراپروتئین، ایجاد باند کرده و در قسمت گاماگلوبولین، باعث اشتباه در تشخیص می شود.
منبع :گروه زیست شناسی کرمان
+ نوشته شده توسط شهین الیاسی در و ساعت
15:26 |
